Catalizadores del cambio: la recuperación de los jóvenes científicos

Se ha publicado un estudio básico reciente. Nanotecnología de la naturaleza, arroja nueva luz sobre el comportamiento del coronavirus, en particular su capacidad de persistir bajo diferentes tensiones mecánicas y las implicaciones de la transmisión de persona a persona. El artículo, titulado «Estabilidad de la fuerza de una sola molécula de la interfaz SARS-CoV-2 – ACE2 en variantes de preocupación», es el resultado de un esfuerzo conjunto dirigido por científicos de la Universidad de Auburn, la Universidad Ludwig Maximilian de Munich y Utrecht. . universidad Esta investigación ofrece un nivel molecular sin precedentes de comprensión del virus y plantea la posibilidad de que futuras variantes combinen las propiedades de Omicron con una mayor estabilidad de unión, lo que podría conducir a una mayor transmisibilidad.

Los estudios se han centrado en la fuerza de adhesión de diferentes tipos de COVID-19 a las células humanas y el efecto de esta adhesión en la propagación del virus. Un hallazgo importante es la fuerte adhesión celular de la variedad alfa, que puede contribuir a su rápida transmisión. Por el contrario, variantes como beta y gamma, que son expertas en evadir la respuesta inmune, no muestran este mayor vínculo, lo que afecta su prevalencia de manera diferente entre poblaciones. Los investigadores sugieren que las variedades futuras pueden combinar fuertes propiedades de apego con otros rasgos beneficiosos, lo que posiblemente conduzca a tasas de transmisión más rápidas.

Una contribución importante a este estudio provino del Grupo de Biofísica Computacional de la Universidad de Auburn, dirigido por el profesor Bernardi. Los miembros clave, los investigadores postdoctorales Dra. Priscilla Gómez y Dr. Marcelo Mello, examinaron la estructura nuclear de la proteína de pico del SARS-CoV-2 y su interacción con la proteína ACE-2 de las células humanas. Sus resultados indican que las mutaciones en diferentes tipos, como alfa, beta, gamma, delta y omicrones, alteran significativamente la fuerza de unión del virus a las células huésped.

El Dr. Gomes destaca la importancia de comprender cómo las mutaciones afectan estructuralmente las interacciones entre las variantes actuales y futuras y las proteínas humanas. Mientras tanto, el Dr. Mello desarrolló nuevos métodos para analizar datos extensos de simulación de dinámica molecular, ofreciendo información detallada sobre las funciones específicas de los residuos de aminoácidos en la interfaz de unión de la proteína de pico.

El Dr. Bauer, que inició el proyecto durante sus estudios de posgrado en LMU Munich y lo completó como investigador postdoctoral en la Universidad de Washington, dirigió el aspecto experimental del estudio. Su enfoque innovador para probar la estabilidad de las interacciones del virus con las células humanas ha revelado patrones de una sola molécula nunca antes vistos.

Este estudio ejemplifica el poder de la colaboración científica internacional, en la que participan investigadores de tres países. Destaca el importante papel de los jóvenes científicos en el avance de la investigación. El profesor Bernardi elogia la dedicación del equipo al desarrollo de nuevas herramientas analíticas y métodos novedosos de interacción de datos para comprender los detalles moleculares de este complejo proteico.

Los resultados también destacan el compromiso de la Facultad de Ciencias y Matemáticas de desarrollar un grupo de biofísica sólido en la Universidad de Auburn. Esta iniciativa, que incluye los departamentos de física, química y bioquímica, y ciencias biológicas, está dedicada a la investigación que descubre las complejidades de los sistemas biológicos a nivel molecular.